Rodney Robert Porter fue un bioquímico inglés ganador del Premio Nobel que, junto con Gerald M. Edelman, ganó el Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1972. El dúo ganó el premio por sus descubrimientos sobre la estructura química de los anticuerpos. Porter estaba fascinado con la ciencia desde temprana edad. Más tarde se graduó de la Universidad de Liverpool con bioquímica y luego sirvió en el ejército británico durante la Segunda Guerra Mundial. Poco después de ser dado de baja del ejército, se matriculó en la Universidad de Cambridge para obtener su doctorado. Su disertación fue sobre métodos para buscar los sitios activos de los anticuerpos, un tema en el que había trabajado casi toda su vida. Estableció que un anticuerpo, también conocido como inmunoglobulina, tenía forma de Y y estaba formado por cuatro cadenas de aminoácidos. También estableció que constaban de tres dominios, dos de los cuales tenían la capacidad de unir el antígeno, mientras que el tercer segmento unía las dos cadenas pesadas. Más tarde, creó un modelo del anticuerpo. Sin embargo, Gerald Edelman, trabajando por separado en el mismo tema, lo precedió en esto. Curiosamente, nunca fueron competidores, sino que recurrieron al trabajo del otro. Juntos fundaron el campo de la inmunología molecular, que tuvo una gran influencia en la ciencia médica.
Infancia y vida temprana
Rodney Robert Porter nació el 8 de octubre de 1917, en Newton-le-Willows, una ciudad comercial ubicada a medio camino entre Liverpool y Manchester. Su padre, Joseph L. Porter, era empleado ferroviario. El nombre de su madre era Isobel Reese Porter. Era el único hijo de sus padres.
Desde temprana edad, Rodney Porter estaba fascinado por la ciencia y estaba especialmente interesado en la química. Recibió su educación secundaria en Ashton-in-Makerfield Grammar School, ubicada en Ashton-in-Makerfiel, Greater Manchester, y se desmayó de allí en 1935.
Posteriormente, ingresó en la Universidad de Liverpool, obteniendo su licenciatura en bioquímica en 1939. Cuando comenzó la Segunda Guerra Mundial, se unió al ejército británico que servía en la Artillería Real, los Ingenieros Reales y el Cuerpo de Servicio del Ejército Real, respectivamente, y tomó participar en las campañas del norte de África, Sicilia e Italia.
Después de ser dado de alta en 1946, Porter se matriculó en la Universidad de Cambridge como estudiante graduado. Inspirado por Karl Landsteiner, "La especificidad de las reacciones serológicas" (1936), decidió estudiar los anticuerpos.
Trabajando con Frederick Sanger, el dos veces ganador del Premio Nobel, Porter escribió su disertación sobre los métodos de búsqueda de sitios activos de anticuerpos; finalmente recibió su doctorado en 1948. Su tesis doctoral se tituló "Los grupos amino libres de proteínas".
Carrera
Después de recibir su doctorado en 1948, Porter pasó un año más en la Universidad de Cambridge como becario postdoctoral.
En 1949, se unió al Instituto Nacional de Investigación Médica en Mill Hill como personal científico y permaneció allí hasta 1960. Aquí, Porter continuó su investigación sobre anticuerpos, que había comenzado como doctorado.
Hasta entonces, solo se sabía que estos anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulina, eran grupos de proteínas que desempeñaban un papel importante en la defensa de nuestro cuerpo contra infecciones y enfermedades y que se encuentran en nuestra sangre. De lo contrario, los científicos tenían muy poco conocimiento sobre su naturaleza y mecanismo de acción.
Porter comenzó estudiando la estructura molecular de los anticuerpos. Posteriormente, decidió dividir estos anticuerpos para identificar aquellas partes que eran responsables de la reactividad específica. Estaba especialmente interesado en los métodos cromatográficos de fraccionamiento.
En algún momento en 1958-1959, Porter y su equipo trataron los anticuerpos con una enzima de división de proteínas llamada papaína en condiciones controladas. El tratamiento dividió el anticuerpo en tres segmentos funcionalmente diferentes. Luego comenzó a estudiar cada parte.
En 1960, Porter dejó el Instituto Nacional de Investigación Médica para unirse a la Facultad de Medicina del Hospital St. Mary's, Universidad de Londres, como Profesor de Inmunología de Pfizer. Aquí, continuó su trabajo en los segmentos separados del anticuerpo.
Posteriormente, descubrió que de los tres segmentos en un anticuerpo, dos eran bastante idénticos, mientras que el tercero era funcionalmente diferente. También descubrió que estas secciones idénticas tenían la capacidad de unirse al antígeno, mientras que la tercera sección poseía otras características biológicas, pero carecía de la capacidad de unión.
En 1962, presentó la estructura de la cadena peptídica de los anticuerpos. Estableció que estos anticuerpos estaban compuestos de cuatro cadenas de aminoácidos; dos de las cuales eran cadenas ligeras idénticas, mientras que las otras dos eran cadenas pesadas idénticas. Luego procedió a crear un modelo del anticuerpo.
En 1967, Porter una vez más hizo un movimiento y se unió a la Universidad de Oxford como Profesor Whitley de Bioquímica. También presidió el Departamento de Bioquímica y fue creado miembro del Trinity College de Oxford. Aquí también, continuó trabajando en anticuerpos.
Finalmente, en 1969, Porter pudo crear un modelo completo de un anticuerpo, que comprende 1300 aminoácidos. Sin embargo, el científico estadounidense, Gerald Edelman, trabajando por separado en el mismo tema, lo precedió marginalmente en la creación de este modelo. Sin embargo, la contribución de Porter al estudio de la inmunoglobulina fue muy apreciada y le valió el Premio Nobel.
Porter luego colaboró con otros científicos como Kenneth BM Reid, Robert Sim y Duncan Campbell para saber más sobre las proteínas del complemento asociadas con la defensa contra la infección. Siguió trabajando en la Universidad de Oxford hasta su muerte en 1985.
Trabajos mayores
Porter fue el primero en reconocer que los anticuerpos tenían una estructura en forma de Y. También fue el primero en usar la enzima papaína para romperla en el punto de ramificación y dividirla en tres segmentos. Sin embargo, su principal crédito radica en identificar las regiones de unión a anticuerpos (Fab) y de cola de anticuerpos (Fc) de la inmunoglobulina
Aunque fue precedido por Gerald Edelman al crear una réplica exacta de un anticuerpo, su contribución no fue menos significativa. De hecho, mientras trabajaban en el problema, los dos científicos a menudo recurrían al trabajo del otro. Se puede decir con seguridad que, aunque trabajaron por separado, juntos dedujeron la estructura del anticuerpo.
Premios y Logros
En 1966, Porter recibió el Premio Internacional de la Fundación Gairdner por su destacada contribución a la ciencia médica.
En 1972, Rodney R. Porter y Gerald Edelman fueron galardonados con el Premio Nobel de Fisiología o Medicina "por sus descubrimientos sobre la estructura química de los anticuerpos".
En 1973, recibió la Medalla Real "en reconocimiento de sus penetrantes investigaciones sobre la estructura de las inmunoglobulinas".
En 1983, recibió la Medalla Copley "en reconocimiento de su esclarecimiento de la estructura de las inmunoglobulinas y de las reacciones involucradas en la activación del sistema de proteínas del complemento".
Fue nombrado Orden de los Compañeros de Honor por la Reina Isabel II el 15 de junio de 1985.
Vida personal y legado
En 1948, Rodney R. Porter se casó con Julia Frances New Porter. La pareja tuvo cinco hijos; dos hijos, Nigel y Tim Porter, y tres hijas, Susan, Ruth y Helen Porter.
El 6 de septiembre de 1985, Porter murió en un accidente de tráfico cerca de Winchester, Hampshire. Tenía solo 67 años y le sobrevivieron su esposa y cinco hijos.
Hechos rápidos
Cumpleaños 8 de octubre de 1917
Nacionalidad Británico
Murió a la edad de 67
Signo del sol: Libra
Nació en: Newton-le-Willows, Reino Unido
Famoso como Bioquímico
